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<!DOCTYPE html>

<title>Lysosom</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading"><span class="mw-page-title-main">Lysosom</span></h1>

</header>

</div>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Übergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;"><a href="Organell" title="Organell">Organell</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:#202122; border: 1px solid #ABCDEF;">Untergeordnet

</th></tr>

<tr>

<td style="padding: 0 .5em;">Lysosomen<a href="Biomembran" title="Biomembran">membran</a><br>Lysosom-<a href="Glycocalyx" class="mw-redirect" title="Glycocalyx">Glycocalyx</a><br>Lumen<br><a href="Proteinkomplex" title="Proteinkomplex">Proteinkomplexe</a>

</td></tr>

<tr>

<th style="background:#ABCDEF; color:ä202122; border: 1px solid #ABCDEF;"><a href="Gene_Ontology" title="Gene Ontology">Gene Ontology</a>

</th></tr>

<tr>

<td style="text-align:left; padding: 0 .5em;"><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.ebi.ac.uk/QuickGO/GTerm?id=GO:0005764">QuickGO</a>

</td></tr></tbody></table><p><b>Lysosomen</b> (von <a href="Neugriechische_Sprache" title="Neugriechische Sprache">griechisch</a> <i>λύσις</i>, von <i>lysis</i> ‚Lösung‘, und <i><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/%CF%83%E1%BF%B6%CE%BC%CE%B1" class="extiw external" title="wikt:σῶμα">σῶμα</a></i> <i>sṓma</i> ‚Körper‘) sind <a href="Organellen" class="mw-redirect" title="Organellen">Zellorganellen</a> in eukaryotischen <a href="Zelle_(Biologie)" title="Zelle (Biologie)">Zellen</a>. Es handelt sich dabei um von einer einfachen <a href="Biomembran" title="Biomembran">Biomembran</a> umschlossene <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikel</a> mit saurem <a href="PH-Wert" title="PH-Wert">pH-Wert</a>. Sie enthalten <a href="Verdauungsenzyme" class="mw-redirect" title="Verdauungsenzyme">Verdauungsenzyme</a> und werden teilweise im <a href="Golgi-Apparat" title="Golgi-Apparat">Golgi-Apparat</a> gebildet. Die Funktion der Lysosomen besteht darin, <a href="Biopolymere" class="mw-redirect" title="Biopolymere">Biopolymere</a> in ihre <a href="Monomere" class="mw-redirect" title="Monomere">Monomere</a> zu zersetzen.<sup id="cite_ref-Purves_1-0" class="reference"><a href="#cite_note-Purves-1"><span class="cite-bracket">[</span>1<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufbau">Aufbau</h2></div>

<p>Lysosomen haben einen Durchmesser von 0,1–1,1 μm. Sie enthalten zur intrazellulären <a href="Verdauung" title="Verdauung">Verdauung</a> von Material viele verschiedene hydrolysierende Enzyme wie <a href="Protease" class="mw-redirect" title="Protease">Proteasen</a>, <a href="Nuklease" class="mw-redirect" title="Nuklease">Nukleasen</a> und <a href="Lipasen" title="Lipasen">Lipasen</a>. Diese Enzyme dienen der <a href="Hydrolyse" title="Hydrolyse">Hydrolyse</a> von <a href="Protein" title="Protein">Proteinen</a>, <a href="Polysaccharid" class="mw-redirect" title="Polysaccharid">Polysacchariden</a>, <a href="Nucleins%C3%A4ure" class="mw-redirect" title="Nucleinsäure">Nucleinsäuren</a> und <a href="Lipid" class="mw-redirect" title="Lipid">Lipiden</a>, also aller wichtigen Gruppen von <a href="Makromolek%C3%BCl" title="Makromolekül">Makromolekülen</a>. Diese erreichen nur eine hohe Aktivität in einer sauren Umgebung mit einem pH von 4,5–5. Dies dient dem Schutz der Zelle bei einem Aufbruch eines Lysosoms. In einem solchen Fall wären die Enzyme im pH-neutralen Milieu des <a href="Cytosol" title="Cytosol">Cytosols</a> inaktiv. Dies ist ein Beispiel für die Wichtigkeit der <a href="Zellkompartiment" title="Zellkompartiment">Kompartimentierung</a> innerhalb der Zelle. Der niedrige pH-Wert innerhalb der Lysosomen wird durch die Lysosomenmembran aufrecht gehalten. Lysosomen sind von einer Membran mit spezifischer Proteinausstattung umgeben. Eine V-Typ-<a href="ATPasen" title="ATPasen">ATPase</a> transportiert pro <a href="Adenosintriphosphat" title="Adenosintriphosphat">ATP</a>-Molekül zwei <a href="Proton_(Chemie)" title="Proton (Chemie)">Protonen</a> (2H<sup>+</sup>) in die Lysosomen. Die Membranproteine sind auf der Innenseite zum Schutz vor der Selbstverdauung stark glykosyliert.<sup id="cite_ref-2" class="reference"><a href="#cite_note-2"><span class="cite-bracket">[</span>2<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Entstehung">Entstehung</h2></div>

<p>Die hydrolytischen Enzyme und die Lysosomenmembran werden durch Ribosomen am <a href="Endoplasmatisches_Retikulum#Raues_ER_(granuläres_ER)" title="Endoplasmatisches Retikulum">rauen (granulären) Endoplasmatischen Retikulum</a> (rER) gebildet und anschließend zum <a href="Golgi-Apparat" title="Golgi-Apparat">Golgi-Apparat</a> transportiert. Die lysosomalen Enzyme erfahren im <i>trans</i>-Golgi-Apparat eine Sortierung und werden gezielt in <a href="Vesikel_(Biologie)" title="Vesikel (Biologie)">Vesikel</a> verpackt und zu den späten <a href="Endosom" title="Endosom">Endosomen</a> transportiert.

Im Fall der Hydrolasen ist ein spezifisches Signal bekannt: <a href="Mannose-6-phosphat" title="Mannose-6-phosphat">Mannose-6-phosphat</a>-Gruppen (M6P) an ausschließlich Stickstoff-gekoppelten <a href="Oligosaccharid" class="mw-redirect" title="Oligosaccharid">Oligosacchariden</a>. Diese Modifikation findet im cis-Golgi-Apparat statt und wird von zwei Enzymen katalysiert: Eine Phosphotransferase erkennt, dass es sich um ein lysosomales Enzym handelt und heftet <a href="N-Acetylglucosamin" title="N-Acetylglucosamin">N-Acetylglucosamin</a>-1-phosphat an ein oder zwei <a href="Mannose" title="Mannose">Mannosereste</a>; das zweite Enzym schneidet den N-Acetylglucosamin-Rest ab, womit die Markierung durchgeführt ist.

</p><p>Im <i>trans</i>-Golgi-Apparat werden die M6P-Reste von membranintegralen M6P-<a href="Rezeptor_(Biochemie)" title="Rezeptor (Biochemie)">Rezeptoren</a> erkannt. Im späten Endosom trennen sich die M6P-Rezeptoren bei pH 6 wieder von ihren Liganden und werden rezyklisiert.

</p><p>Es gibt auch einen M6P unabhängigen Transportweg in die Lysosomen, z. B. bei den Membranproteinen der Lysosomen. Der Mechanismus ist nicht bekannt.<sup id="cite_ref-3" class="reference"><a href="#cite_note-3"><span class="cite-bracket">[</span>3<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Aufgaben">Aufgaben</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Verdauung_zellfremden_Materials">Verdauung zellfremden Materials</h3></div>

<p>Lysosomen wirken auf mehrere Weisen an der <a href="Verdauung" title="Verdauung">Verdauung</a> auf Zellebene mit. Durch <a href="Endozytose" title="Endozytose">Endozytose</a> entstandene Endosomen verschmelzen mit primären Lysosomen zu sekundären Lysosomen. Bei <a href="Protisten" title="Protisten">Protisten</a> wird dies <a href="Nahrungsvakuole" title="Nahrungsvakuole">Nahrungsvakuole</a> genannt. In einigen Zelltypen werden Bruchstücke des im Lysosom verdauten zellfremden Materials in Form sogenannter Antigenfragmente durch <a href="Haupthistokompatibilit%C3%A4tskomplex" title="Haupthistokompatibilitätskomplex">MHC</a>-II-Rezeptoren an der Zelloberfläche präsentiert. Dieser Vorgang spielt eine wichtige Rolle im <a href="Immunsystem" title="Immunsystem">Immunsystem</a>. Als Beispiel für menschliche Zellen, die hierzu fähig sind, sind die <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a> zu nennen.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Verdauung_zelleigenen_Materials">Verdauung zelleigenen Materials</h3></div>

<p>Die Lysosomen verwerten nicht nur zellfremdes, sondern auch zelleigenes Material. Dies nennt man <a href="Autophagie" class="mw-redirect" title="Autophagie">Autophagie</a>. Hierbei werden Organellen oder Teile des <a href="Zytosol" class="mw-redirect" title="Zytosol">Zytosols</a> durch die Lysosomenenzyme zerlegt und wiederverwertet. Auf diese Weise erneuert sich die Zelle mit Hilfe der Lysosomen selbst. In einer menschlichen Leberzelle werden pro Woche die Hälfte aller Makromoleküle auf diese Weise zerlegt.<sup id="cite_ref-4" class="reference"><a href="#cite_note-4"><span class="cite-bracket">[</span>4<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Programmierter_Zelltod">Programmierter Zelltod</h3></div>

<div class="hauptartikel" role="navigation"><span class="hauptartikel-pfeil" title="siehe" aria-hidden="true" role="presentation">→ </span><i><span class="hauptartikel-text">Hauptartikel</span>: <a href="Programmierter_Zelltod" title="Programmierter Zelltod">Programmierter Zelltod</a></i></div>

<p>Auch der programmierte Zelltod (<a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a>) durch eigene Lysosomenenzyme ist eine wichtige Aufgabe der Lysosomen. Durch Apoptose werden beispielsweise der Schwanz der <a href="Kaulquappe" title="Kaulquappe">Kaulquappe</a> bei <a href="Amphibien" title="Amphibien">Amphibien</a> oder die Schwimmhäute zwischen den Fingern des menschlichen <a href="Embryo" title="Embryo">Embryos</a> abgebaut.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Erkrankungen_mit_lysosomaler_Beteiligung">Erkrankungen mit lysosomaler Beteiligung</h2></div>

<p>Ein Defekt in der Phosphotransferase führt zu einer so genannten <a href="Lysosomale_Speicherkrankheit" title="Lysosomale Speicherkrankheit">lysosomalen Speicherkrankheit</a>. Da keine Markierung mit Mannose-6-Phosphat stattfinden kann, werden die lysosomalen Enzyme nicht sortiert und gelangen unkontrolliert über die Plasmamembran in die extrazelluläre Matrix (<a href="I-Zellkrankheit" title="I-Zellkrankheit">I-Zellkrankheit</a>, autosomal rezessiv vererbt). Andere lysosomale Speicherkrankheiten werden durch Defekte lysosomaler Hydrolasen ausgelöst. Dadurch kommt es zur Vermehrung von nicht-abgebautem Material in den Lysosomen (z. B. <a href="Morbus_Hunter" title="Morbus Hunter">Morbus Hunter</a>). Meistens sind schwere Krankheitserscheinungen die Folge. Bei einer Mutation der LIPA kommt es zur <a href="Lysosomale_saure_Lipase-Defizienz" title="Lysosomale saure Lipase-Defizienz">Lysosomalen saure Lipase-Defizienz</a>. LIPA ist die lysosomale, saure <a href="Lipase" class="mw-redirect" title="Lipase">Lipase</a>, die wichtig für den Stoffwechsel von <a href="Cholesterin" title="Cholesterin">Cholesterin</a>-Estern und <a href="Triglyzeride" class="mw-redirect" title="Triglyzeride">Triglyzeriden</a> ist.<sup id="cite_ref-5" class="reference"><a href="#cite_note-5"><span class="cite-bracket">[</span>5<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Lysosomale_Kumulation_von_Pharmaka">Lysosomale Kumulation von Pharmaka</h2></div>

<p>Schwache <a href="Basen_(Chemie)" title="Basen (Chemie)">Basen</a> mit <a href="Lipophilie" title="Lipophilie">lipophilen</a> Eigenschaften neigen zur Akkumulation in sauren intrazellulären Kompartimenten wie den Lysosomen. Während die Plasma- und Lysosomenmembranen für die neutralen, ungeladenen Formen solcher Moleküle durchlässig sind, passieren die geladenen, protonierten Formen schwacher Basen die Membranen nicht und kumulieren in Lysosomen. Im Vergleich zum extrazellulären Bereich kann sich dadurch im Lysosom eine 100 bis 1000fach höhere Konzentration der schwachen Basen aufbauen. Dieser Mechanismus wird „Lysosomotropie“<sup id="cite_ref-6" class="reference"><a href="#cite_note-6"><span class="cite-bracket">[</span>6<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> oder auch „acid trapping“ genannt. Über ein zellbasiertes mathematisches Modell lässt sich die Kumulation lysosomotroper Substanzen berechnen.<sup id="cite_ref-7" class="reference"><a href="#cite_note-7"><span class="cite-bracket">[</span>7<span class="cite-bracket">]</span></a></sup>

</p><p>Viele klinisch eingesetzte Medikamente sind schwache Basen und kumulieren in Lysosomen. Darüber lassen sich verschiedene pharmakologische Eigenschaften solcher Medikamente erklären. So liegt die Gewebekonzentration lysosomotroper Medikamente deutlich über der Plasmakonzentration; und die Halbwertszeit im Gewebe ist höher als im Plasma; als Beispiele seien hier <a href="Haloperidol" title="Haloperidol">Haloperidol</a>,<sup id="cite_ref-8" class="reference"><a href="#cite_note-8"><span class="cite-bracket">[</span>8<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> <a href="Levomepromazin" title="Levomepromazin">Levomepromazin</a><sup id="cite_ref-9" class="reference"><a href="#cite_note-9"><span class="cite-bracket">[</span>9<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> oder <a href="Amantadin" title="Amantadin">Amantadin</a><sup id="cite_ref-10" class="reference"><a href="#cite_note-10"><span class="cite-bracket">[</span>10<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> genannt. Zu den hohen Gewebekonzentrationen und langen Gewebehalbwertszeiten trägt neben der lysosomalen Akkumulation auch die Lipophilie der Substanzen und deren Absorption in fetthaltigen Gewebestrukturen bei. Wichtige lysosomale Enzyme, wie die saure <a href="Sphingomyelinase" class="mw-redirect" title="Sphingomyelinase">Sphingomyelinase</a>, können durch lysosomal akkumulierte Medikamente gehemmt werden.<sup id="cite_ref-11" class="reference"><a href="#cite_note-11"><span class="cite-bracket">[</span>11<span class="cite-bracket">]</span></a></sup><sup id="cite_ref-12" class="reference"><a href="#cite_note-12"><span class="cite-bracket">[</span>12<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> Solche Substanzen werden <a href="FIASMA" title="FIASMA">FIASMAs</a> genannt. Dieses Akronym leitet sich von der englischen Bezeichnung <i>Functional Inhibitor of Acid SphingoMyelinAse</i> ab;<sup id="cite_ref-13" class="reference"><a href="#cite_note-13"><span class="cite-bracket">[</span>13<span class="cite-bracket">]</span></a></sup> zu dieser Substanzgruppe gehören z. B. <a href="Fluoxetin" title="Fluoxetin">Fluoxetin</a>, <a href="Sertralin" title="Sertralin">Sertralin</a> oder <a href="Amitriptylin" title="Amitriptylin">Amitriptylin</a>.

</p>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Literatur">Literatur</h2></div>

<ul><li>Bruce Alberts u. a.: <i>Molecular Biology of the Cell.</i> 4. Auflage. Garland Science, New York 2002, ISBN 0-8153-4072-9.</li>

<li>Neil A. Campbell, Jane B. Reece: <i>Biologie.</i> 6. Auflage. Spektrum, Heidelberg 2003, ISBN 3-8274-1352-4.</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><span class="noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"><span class="mw-default-size" typeof="mw:File"><span title="Wiktionary"></span></span></span><b><a href="https://de.wiktionary.org/wiki/Lysosom" class="extiw external" title="wikt:Lysosom">Wiktionary: Lysosom</a></b> – Bedeutungserklärungen, Wortherkunft, Synonyme, Übersetzungen</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-Purves-1"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-Purves_1-0">↑</a></span> <span class="reference-text">W. K. Purves et al.: <i>Biologie</i>, 7. Auflage, Spektrum Akademischer Verlag, 2006, ISBN 3-8274-1630-2, S. 89.</span>

</li>

<li id="cite_note-2"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-2">↑</a></span> <span class="reference-text">Bruce Alberts: <cite style="font-style:italic">Molekularbiologie der Zelle</cite>. 6. Auflage. Weinheim, Germany 2017, ISBN 978-3-527-34072-9, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>817</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysosom&rft.au=Bruce+Alberts&rft.btitle=Molekularbiologie+der+Zelle&rft.date=2017&rft.edition=6.+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783527340729&rft.pages=817&rft.place=Weinheim%2C+Germany" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-3"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-3">↑</a></span> <span class="reference-text">Bruce Alberts: <cite style="font-style:italic">Molekularbiologie der Zelle</cite>. 6. Auflage. Weinheim, Germany 2017, ISBN 978-3-527-34072-9, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>822<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>f</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysosom&rft.au=Bruce+Alberts&rft.btitle=Molekularbiologie+der+Zelle&rft.date=2017&rft.edition=6.+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783527340729&rft.pages=822+f.&rft.place=Weinheim%2C+Germany" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-4"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-4">↑</a></span> <span class="reference-text">Bruce Alberts: <cite style="font-style:italic">Molekularbiologie der Zelle</cite>. 6. Auflage. Weinheim, Germany 2017, ISBN 978-3-527-34072-9, <span style="white-space:nowrap">S.<span style="display:inline-block;width:.2em"> </span>817–821</span>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Lysosom&rft.au=Bruce+Alberts&rft.btitle=Molekularbiologie+der+Zelle&rft.date=2017&rft.edition=6.+Auflage&rft.genre=book&rft.isbn=9783527340729&rft.pages=817-821&rft.place=Weinheim%2C+Germany" style="display:none"> </span></span>

</li>

<li id="cite_note-5"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-5">↑</a></span> <span class="reference-text">Online Mendelian Inheritance in Man database: <i>Lysosomal acid lipase deficiency (#278000).</i> <a rel="nofollow" class="external autonumber" href="https://omim.org/entry/278000">[1]</a>.</span>

</li>

<li id="cite_note-6"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-6">↑</a></span> <span class="reference-text">C. de Duve, T. de Barsy, B. Poole, A. Trouet, P. Tulkens, F. van Hoof. <i>Lysosomotropic agents.</i> In: <i><a href="Biochem._Pharmacol." class="mw-redirect" title="Biochem. Pharmacol.">Biochem. Pharmacol.</a></i> 23:2495-2531, 1974. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/4606365?dopt=Abstract">PMID 4606365</a></span>

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<li id="cite_note-7"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-7">↑</a></span> <span class="reference-text">S. Trapp, G. Rosania, R. W. Horobin, J. Kornhuber. <i>Quantitative modeling of selective lysosomal targeting for drug design.</i> In: <i>Eur Biophys J</i>. 37 (8):1317-1328, 2008. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18504571?dopt=Abstract">PMID 18504571</a></span>

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<li id="cite_note-8"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-8">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Kornhuber, A. Schultz, J. Wiltfang, I. Meineke, C. H. Gleiter, R. Zöchling, K. W. Boissl, F. Leblhuber, P. Riederer. <i>Persistence of haloperidol in human brain tissue.</i> In: <i>Am J Psychiatry</i> 156:885-890, 1999. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/10360127?dopt=Abstract">PMID 10360127</a></span>

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<li id="cite_note-9"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-9">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Kornhuber, H. Weigmann, J. Röhrich, J. Wiltfang, S. Bleich, I. Meineke, R. Zöchling, S. Hartter, P. Riederer, C. Hiemke. <i>Region specific distribution of levomepromazine in the human brain.</i> In: <i>J Neural Transm</i> 113:387-397, 2006. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/15997416?dopt=Abstract">PMID 15997416</a></span>

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<li id="cite_note-10"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-10">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Kornhuber, G. Quack, W. Danysz, K. Jellinger, W. Danielczyk, W. Gsell, P. Riederer. <i>Therapeutic brain concentration of the NMDA receptor antagonist amantadine.</i> In: <i><a href="Neuropharmacology" title="Neuropharmacology">Neuropharmacology</a></i> 34:713-721, 1995. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/8532138?dopt=Abstract">PMID 8532138</a></span>

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<li id="cite_note-11"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-11">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Kornhuber, P. Tripal, M. Reichel, L. Terfloth, S. Bleich, J. Wiltfang, E. Gulbins. <i>Identification of new functional inhibitors of acid sphingomyelinase using a structure-property-activity relation model.</i> In: <i><a href="J_Med_Chem" class="mw-redirect" title="J Med Chem">J Med Chem</a></i> 51:219-237, 2008. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/18027916?dopt=Abstract">PMID 18027916</a></span>

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<li id="cite_note-12"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-12">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Kornhuber, M. Muehlbacher, S. Trapp, S. Pechmann, A. Friedl, M. Reichel, C. Mühle, L. Terfloth, T. W. Groemer, G. M. Spitzer, K. R. Liedl, E. Gulbins, P. Tripal. <i>Identification of novel functional inhibitors of acid sphingomyelinase.</i> In: <i><a href="PLoS_ONE" class="mw-redirect" title="PLoS ONE">PLoS ONE</a></i> 6 (8):e23852, 2011. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21909365?dopt=Abstract">PMID 21909365</a></span>

</li>

<li id="cite_note-13"><span class="mw-cite-backlink"><a href="#cite_ref-13">↑</a></span> <span class="reference-text">J. Kornhuber, P. Tripal, M. Reichel, C. Mühle, C. Rhein, M. Muehlbacher, T. W. Groemer, E. Gulbins. <i>Functional inhibitors of acid sphingomyelinase (FIASMAs): a novel pharmacological group of drugs with broad clinical applications.</i> In: <i><a href="Cell_Physiol_Biochem" class="mw-redirect" title="Cell Physiol Biochem">Cell Physiol Biochem</a></i>. 26:9-20, 2010. <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20502000?dopt=Abstract">PMID 20502000</a></span>

</li>

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